Oligomer GPCR - GPCR oligomer

Structura cristalografică a homo dimerului receptorului κ-opioid uman ( 4djh ) încorporat într-o reprezentare de desene animate a unui strat strat lipidic . Fiecare protomer are culoarea curcubeului individual ( capătul N = albastru, capătul C = roșu). Receptorul este complexat cu ligandul JDTic care este descris ca un model de umplere a spațiului (carbon = alb, oxigen = roșu, azot = albastru).

Un oligomer GPCR este un complex proteic care constă dintr-un număr mic ( ὀλίγοι oligoi „câțiva”, μέρος méros „parte, piesă, componentă”) de receptori cuplați la proteine ​​G (GPCR). Este ținut împreună de legături covalente sau de forțe intermoleculare . Cele subunități din cadrul acestui complex sunt numite protomers , în timp ce receptorii neconectate sunt numite monomeri. Homomerii receptorilor constau din protomeri identici, în timp ce heteromerii constau din protomeri diferiți.

Homodimerii receptorilor - care constau din două GPCR identice - sunt cei mai simpli oligomeri GPCR homomeri . Heterodimerii receptorilor - care constau din două GPCR diferite - sunt cei mai simpli oligomeri GPCR heteromerici .

Existența oligomerilor receptorilor este un fenomen general, a cărui descoperire a înlocuit conceptul paradigmatic predominant al funcției receptorilor ca monomeri simpli și are implicații de amploare pentru înțelegerea bolilor neurobiologice, precum și pentru dezvoltarea medicamentelor.

Descoperire

Pentru o lungă perioadă de timp s-a presupus că receptorii și-au transmis efectele exclusiv din formele lor funcționale de bază - ca monomeri. Primul indiciu al existenței oligomerilor GPCR datează din 1975 când Robert Lefkowitz a observat că β-adrenoceptorii prezintă o cooperativitate de legare negativă . La începutul anilor 1980, s-a făcut ipoteza că receptorii ar putea forma complexe mai mari , așa-numita formă mozaic, în care doi receptori pot interacționa direct între ei. Determinarea în masă a β-adrenoceptorilor (1982) și a receptorilor muscarinici (1983), a susținut existența complexelor homodimere sau tetramerice. In 1991, fenomenul de diafonie al receptorului a fost observată între adenozină 2A (A2A) și dopamină D 2 receptorilor (DRD2) sugerând astfel formarea heteromers. În timp ce se credea inițial că este un heterodimer al receptorilor , o revizuire din 2015 a stabilit că heteromerul A2A-DRD2 este un heterotetramer compus din homodimeri A2A și DRD2 (adică, doi receptori de adenozină A2A și doi receptori de dopamină D2). Maggio și colaboratorii au arătat în 1993 capacitatea muscarinic M 3 receptor și α2C-adrenoreceptor la heterodimerizează. Primele dovezi directe că GPCR au funcționat ca oligomeri in vivo au venit de la Overton și Blumer în 2000 prin analiza transferului de energie prin rezonanță de fluorescență ( FRET ) a receptorului factorului α din drojdia Saccharomyces cerevisiae . În 2005, s-au furnizat dovezi suplimentare că oligomizarea receptorilor joacă un rol funcțional într-un organism viu cu implicații de reglementare. Structura cristalină a dimerului CXCR4 a fost publicată în 2010.

Consecințele oligomerizării

Oligomerii GPCR constau din dimeri ai receptorilor , trimeri , tetrameri și complexe de ordin superior. Acești oligomeri sunt entități cu proprietăți care pot diferi de cele ale monomerilor în mai multe moduri. Caracterul funcțional al unui receptor este dependent de structura sa terțiară sau cuaternară . În cadrul protomerilor complexi acționează ca modulatori alosterici ai altuia. Acest lucru are consecințe pentru:

Detectare

Există diferite metode de detectare și observare a oligomerilor GPCR.

Vezi si

Referințe

Lecturi suplimentare

linkuri externe