Sarcomere - Sarcomere

„A-band” redirecționează aici. Pentru alte utilizări, consultați O bandă .
Sarcomere
Sarcomere.gif
Imagine a sarcomerului
Detalii
O parte din Mușchiul striat
Identificatori
latin sarcomerum
Plasă D012518
TH H2.00.05.0.00008
FMA 67895
Termeni anatomici ai microanatomiei

Un sarcomer (grecesc σάρξ sarx "carne", μέρος meros "parte") este cea mai mică unitate funcțională a țesutului muscular striat . Este unitatea care se repetă între două linii Z. Mușchii scheletici sunt compuși din celule musculare tubulare (numite fibre musculare sau miofibre) care se formează în timpul miogenezei embrionare . Fibrele musculare conțin numeroase miofibrile tubulare . Miofibrilele sunt compuse din secțiuni repetate ale sarcomerelor, care apar la microscop ca alternând benzi întunecate și luminoase. Sarcomerele sunt compuse din proteine ​​lungi, fibroase, ca filamente care alunecă unul lângă altul atunci când un mușchi se contractă sau se relaxează. Costamere este o componentă diferită care se conectează sarcomere la sarcolemă .

Două dintre proteinele importante sunt miozina , care formează filamentul gros și actina , care formează filamentul subțire. Miozina are o coadă lungă și fibroasă și un cap globular, care se leagă de actină. Capul miozinei se leagă și de ATP , care este sursa de energie pentru mișcarea musculară. Miozina se poate lega de actină numai atunci când siturile de legare de pe actină sunt expuse de ioni de calciu.

Moleculele de actină sunt legate de linia Z, care formează marginile sarcomerului. Alte benzi apar atunci când sarcomerul este relaxat.

Miofibrilele celulelor musculare netede nu sunt aranjate în sarcomere.

Trupe

Contracția musculară bazată pe teoria filamentului glisant

Sarcomerele conferă mușchiului schelet și cardiac aspectul lor striat , care a fost descris pentru prima dată de Van Leeuwenhoek .

  • Un sarcomer este definit ca segmentul dintre două linii Z (sau discuri Z) vecine. În micrografiile electronice ale mușchiului striat încrucișat, linia Z (din germană "zwischen" care înseamnă între ) apare între benzile I ca o linie întunecată care ancorează miofilamentele de actină .
  • Înconjurând linia Z este regiunea benzii I (pentru izotrop ). Banda I este zona filamentelor subțiri care nu este suprapusă de filamente groase (miozină).
  • După banda I se află banda A (pentru anizotrope ). Numit pentru proprietățile lor la microscopul cu lumină polarizată . O bandă A conține întreaga lungime a unui singur filament gros. Banda anizotropă conține atât filamente groase, cât și subțiri .
  • În cadrul benzii A se află o regiune mai palidă numită zona H (din germanul „heller”, mai strălucitoare ). Numite pentru aspectul lor mai deschis la microscop de polarizare. Banda H este zona filamentelor groase care nu are actină.
  • În zona H se află o linie M subțire (din germană "mittel" care înseamnă mijloc ), apare în mijlocul sarcomerului format din elemente de legătură încrucișată ale citoscheletului.

Relația dintre proteine ​​și regiunile sarcomerului este următoarea:

  • Filamentele de actină , filamentele subțiri, sunt componenta majoră a benzii I și se extind în banda A.
  • Filamentele de miozină , filamentele groase, sunt bipolare și se extind pe întreaga bandă A. Acestea sunt reticulate în centru de banda M.
  • Proteina gigantică titin ( conectină ) se extinde de la linia Z a sarcomerului, unde se leagă de sistemul cu filamente groase (miozină), de banda M, unde se crede că interacționează cu filamentele groase. Titina (și izoformele sale de îmbinare) este cea mai mare proteină unică extrem de elastică găsită în natură. Acesta oferă site-uri de legare pentru numeroase proteine ​​și se crede că joacă un rol important ca conducător sarcomeric și ca plan pentru asamblarea sarcomerului.
  • O altă proteină gigantică, nebulina , se presupune că se extinde de-a lungul filamentelor subțiri și a întregii benzi I. Similar cu titina, se crede că acționează ca o riglă moleculară de-a lungul asamblării filamentului subțire.
  • Mai multe proteine ​​importante pentru stabilitatea structurii sarcomerice se găsesc în linia Z, precum și în banda M a sarcomerului.
  • Filamentele de actină și moleculele de titină sunt reticulate în discul Z prin intermediul proteinei linie Z alfa-actinină.
  • Proteinele din banda M miomesină , precum și proteina C, leagă sistemul de filamente groase (miozine) și partea din banda M a titinei (filamentele elastice).
  • Linia M leagă, de asemenea, creatin kinaza, ceea ce facilitează reacția ADP și fosfocreatină în ATP și creatină.
  • Interacțiunea dintre filamentele de actină și miozină din banda A a sarcomerului este responsabilă pentru contracția musculară (pe baza modelului filamentului glisant ).

Contracție

Articol principal: Contracția musculară

Proteina tropomiozină acoperă siturile de legare la miozină ale moleculelor de actină din celula musculară. Pentru ca o celulă musculară să se contracte, tropomiozina trebuie mutată pentru a descoperi locurile de legare de pe actină. Ionii de calciu se leagă de moleculele troponinei C (care sunt dispersate în proteina tropomiozinei) și modifică structura tropomiozinei, forțându-l să dezvăluie locul de legare a punții încrucișate pe actină.

Concentrația de calciu din celulele musculare este controlată de reticulul sarcoplasmatic , o formă unică de reticul endoplasmatic din sarcoplasmă .

Celulele musculare sunt stimulate atunci când un neuron motor eliberează neurotransmițătorul acetilcolină , care traversează joncțiunea neuromusculară (sinapsa dintre butonul terminal al neuronului și celula musculară). Acetilcolina se leagă de un receptor nicotinic de acetilcolină post-sinaptic . O modificare a conformației receptorului permite un aflux de ioni de sodiu și inițierea unui potențial de acțiune post-sinaptică . Potențialul de acțiune se deplasează apoi de-a lungul tubulilor T (tubuli transversali) până ajunge la reticulul sarcoplasmatic. Aici, membrana depolarizată activează canale de calciu de tip L cu tensiune , prezente în membrana plasmatică. Canalele de calciu de tip L sunt în strânsă asociere cu receptorii de ryanodină prezenți pe reticulul sarcoplasmatic. Fluxul interior de calciu din canalele de calciu de tip L activează receptorii ryanodinei pentru a elibera ioni de calciu din reticulul sarcoplasmatic. Acest mecanism se numește eliberare de calciu indusă de calciu (CICR). Nu se înțelege dacă deschiderea fizică a canalelor de calciu de tip L sau prezența calciului determină deschiderea receptorilor de ryanodină. Ieșirea de calciu permite accesul capetelor de miozină la locurile de legare a punții încrucișate de actină, permițând contracția musculară.

Contracția musculară se termină atunci când ionii de calciu sunt pompați înapoi în reticulul sarcoplasmatic, permițând aparatului contractil și, astfel, celulei musculare să se relaxeze.

La contracția musculară, benzile A nu își modifică lungimea (1,85 micrometri în mușchiul scheletic al mamiferelor), în timp ce benzile I și zona H se scurtează. Acest lucru face ca liniile Z să se apropie.

Odihnă

În repaus, capul miozinei este legat de o moleculă ATP într-o configurație cu energie redusă și nu poate accesa site-urile de legare a punții încrucișate de pe actină. Cu toate acestea, capul miozinei poate hidroliza ATP în adenozin difosfat (ADP și un ion fosfat anorganic. O porțiune din energia eliberată în această reacție schimbă forma capului miozinei și o promovează la o configurație cu energie ridicată. Prin procesul de legare la actină, capul miozinei eliberează ADP și un ion fosfat anorganic, schimbându-și configurația înapoi la una cu energie scăzută. Miozina rămâne atașată la actină într-o stare cunoscută sub numele de rigoare , până când un nou ATP leagă capul miozinei. ATP la miozină eliberează actina prin disociere prin punte încrucișată.Miozina asociată cu ATP este pregătită pentru un alt ciclu, începând cu hidroliza ATP.

Banda A este vizibilă ca linii transversale întunecate peste fibrele mele; banda I este vizibilă ca linii transversale ușor colorate, iar linia Z este vizibilă ca linii întunecate care separă sarcomerii la nivelul microscopului luminos.

Depozitare

Majoritatea celulelor musculare stochează suficient ATP pentru doar un număr mic de contracții musculare. În timp ce celulele musculare stochează și glicogenul , cea mai mare parte a energiei necesare contracției este derivată din fosfageni. Un astfel de fosfagen , creatina fosfat , este utilizat pentru a furniza ADP o grupare fosfat pentru sinteza ATP la vertebrate .

Structura comparativă

Structura sarcomerului afectează funcția sa în mai multe moduri. Suprapunerea actinei și miozinei dă naștere curbei lungime-tensiune , care arată modul în care scade forța sarcomerului dacă mușchiul este întins astfel încât să se formeze mai puține punți încrucișate sau să se comprime până când filamentele de actină interferează între ele. Lungimea filamentelor de actină și miozină (luate împreună ca lungimea sarcomerului) afectează forța și viteza - sarcomerele mai lungi au mai multe punți încrucișate și, prin urmare, mai multă forță, dar au un interval redus de scurtare. Vertebratele prezintă o gamă foarte limitată de lungimi sarcomere, cu aproximativ aceeași lungime optimă (lungime la vârf-lungime-tensiune) în toți mușchii unui individ, precum și între specii. Cu toate acestea, artropodele prezintă variații extraordinare (de peste șapte ori) în lungimea sarcomerului, atât între specii, cât și între mușchi la un singur individ. Motivele lipsei unei variabilități substanțiale a sarcomerului la vertebrate nu sunt pe deplin cunoscute.

Referințe

  1. ^ Biga, Lindsay M .; Dawson, Sierra; Harwell, Amy (2019). "10.2 Mușchiul scheletic" . Anatomie și fiziologie . OpenStax / Universitatea de Stat din Oregon . Adus la 22 mai 2021 .
  2. ^ a b c Reece, Jane; Campbell, Neil (2002). Biologie . San Francisco: Benjamin Cummings . ISBN  0-8053-6624-5.
  3. ^ Martonosi, AN (01.01.2000). "Electricitatea animalelor, Ca2 + și contracția musculară. O scurtă istorie a cercetării musculare" . Acta Biochimica Polonica . 47 (3): 493-516. doi : 10.18388 / abp.2000_3974 . ISSN  0001-527X . PMID  11310955 .
  4. ^ a b c Lieber (2002). Structura, funcția și plasticitatea musculaturii scheletice: baza fiziologică a reabilitării (ediția a II-a). Lippincott Williams și Wilkins. ISBN 978-0781730617.

linkuri externe